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• proteoglicani

  
  

  I proteoglicani sono proteine ​​fortemente glicosilate. L'unità proteoglicana di base è costituita da una "proteina principale" con una o più catene di glicosaminoglicano (GAG) attaccate covalentemente. Il punto di attacco è un residuo di serina (Ser) a cui il glicosaminoglicano è unito attraverso un ponte tetrasaccaridico (ad es. Condroitina solfato-GlcA-Gal-Gal-Xyl-PROTEIN). Il residuo di Ser è generalmente nella sequenza -Ser-Gly-X-Gly- (dove X può essere qualsiasi residuo di amminoacido ma prolina), sebbene non tutte le proteine ​​con questa sequenza abbiano un glicosaminoglicano attaccato. Le catene sono polimeri di carboidrati lunghi e lineari che vengono caricati negativamente in condizioni fisiologiche a causa della presenza di solfati e gruppi di acido uronico. I proteoglicani si verificano nel tessuto connettivo.

• Glicoproteina

  Le glicoproteine ​​sono proteine ​​che contengono catene di oligosaccaridi (glicani) attaccate covalentemente alle catene laterali di aminoacidi. Il carboidrato è attaccato alla proteina in una modifica cotranslazionale o post-traduzionale. Questo processo è noto come glicosilazione. Le proteine ​​extracellulari secrete sono spesso glicosilate. Nelle proteine ​​che hanno segmenti che si estendono in modo extracellulare, i segmenti extracellulari sono spesso glicosilati. Le glicoproteine ​​sono spesso anche importanti proteine ​​di membrana integrali, in cui svolgono un ruolo nelle interazioni cellula-cellula. È importante distinguere la glicosilazione del sistema secretorio basata sul reticolo endoplasmatico dalla glicosilazione reversibile citosolica-nucleare. Le glicoproteine ​​del citosol e del nucleo possono essere modificate attraverso l'aggiunta reversibile di un singolo residuo di GlcNAc che è considerato reciproco alla fosforilazione e le loro funzioni sono probabilmente un meccanismo regolatorio aggiuntivo che controlla la segnalazione basata sulla fosforilazione. Al contrario, la glicosilazione secretoria classica può essere strutturalmente essenziale. Ad esempio, l'inibizione della glicosilazione legata all'asparagina, cioè all'N, può impedire il corretto ripiegamento della glicoproteina e la completa inibizione può essere tossica per una singola cellula. Al contrario, la perturbazione dell'elaborazione del glicano (rimozione enzimatica / aggiunta di residui di carboidrati nel glicano), che si verifica sia nel reticolo endoplastico che nell'apparato del Golgi, è dispensabile per le cellule isolate (come prova della sopravvivenza con inibitori dei glicosidi) ma può portare all'uomo malattia (disturbi congeniti della glicosilazione) e può essere letale in modelli animali. È quindi probabile che l'elaborazione fine dei glicani sia importante per la funzionalità endogena, come il traffico di cellule, ma è probabile che ciò sia stato secondario rispetto al suo ruolo nelle interazioni ospite-patogeno. Un famoso esempio di quest'ultimo effetto è il sistema dei gruppi sanguigni ABO.

  
  

• Proteoglycans (sostantivo)

  plurale di proteoglicano

• Glycoprotein (sostantivo)

  Una proteina con carboidrati legati in modo covalente.

• Glycoprotein (sostantivo)

  una qualsiasi di una classe di proteine ​​che hanno gruppi di carboidrati attaccati alla catena polipeptidica.

• Glycoprotein (sostantivo)

  una proteina coniugata avente una componente di carboidrati